تتشابه الإنزيمات، كمحفزات حيوية، في العديد من الجوانب مع المحفزات العامة. إذا كانت الجرعة صغيرة والكفاءة التحفيزية عالية. مثل المحفزات العامة، يمكن للإنزيمات فقط تغيير سرعة التفاعلات الكيميائية ولا يمكنها تغيير نقطة توازن التفاعلات الكيميائية. لا تتغير الإنزيمات نفسها قبل التفاعل وبعده، لذلك يمكن للإنزيمات ذات المحتوى المنخفض نسبيًا في الخلايا تحفيز عدد كبير من تغييرات الركيزة في فترة زمنية قصيرة، مما يعكس كفاءة التحفيز الإنزيمي. يمكن للإنزيمات تقليل طاقة التنشيط للتفاعل، ولكنها لا تغير التغير في الطاقة الحرة (△G) أثناء عملية التفاعل، وبالتالي تسريع سرعة التفاعل وتقصير الوقت اللازم لوصول التفاعل إلى التوازن، دون تغيير ثابت التوازن.
يُظهر التأثير التحفيزي للإنزيمات خصائص فريدة مقارنة بالمحفزات العامة.
(أ) الكفاءة العالية للتحفيز الانزيمي
النشاط التحفيزي للإنزيم أعلى بكثير من نشاط المحفز الكيميائي. على سبيل المثال، الكاتلاز (الذي يحتوي على Fe2+) وأيونات الحديد غير العضوية تحفز تفاعل التحلل التالي لبيروكسيد الهيدروجين. 1 مول من الكاتلاز يمكن أن يحفز تحلل 5×106 مول من H2O2 خلال دقيقة واحدة. في ظل نفس الظروف، يمكن لـ 1 مول من المحفز الكيميائي Fe2+ تحفيز 6×10-4 مول فقط من تحلل H2O2. بالمقارنة مع الاثنين، تبلغ الكفاءة التحفيزية للكاتالاز حوالي 1010 أضعاف كفاءة Fe2+.
يمكن التعبير عن الكفاءة التحفيزية للإنزيمات من خلال مفهوم رقم الدوران. يشير رقم التحويل إلى عدد الجزيئات التي يمكن تحويلها بواسطة كل جزيء إنزيم في الدقيقة عندما يكون تركيز الركيزة كبيرًا بدرجة كافية، أي عدد الجزيئات التي تحفز التغيير الكيميائي للركيزة. وفقًا للبيانات المقدمة أعلاه، يمكن حساب رقم تحويل الكاتلاز على أنه 5×106. يبلغ رقم التحويل لمعظم الإنزيمات حوالي 1 000، ويمكن أن يصل أكبرها إلى أكثر من 106.
(ب) خصوصية عالية من التحفيز الانزيم
يمكن للإنزيم أن يعمل فقط على فئة معينة أو مادة معينة. هذه هي خصوصية عمل الانزيم. على سبيل المثال، يمكن تحلل الروابط الجليكوسيدية وروابط الإستر والروابط الببتيدية عن طريق التحفيز الحمضي القاعدي، لكن الإنزيمات التي تحلل هذه الروابط الكيميائية مختلفة، أي الجليكوسيداز المقابل والإستراز والببتيداز، أي أنه يمكن تحللها بواسطة عوامل محددة الانزيمات على التوالي.
(ج) ظروف التفاعل المحفزة بالإنزيم خفيفة.
مطلوب عمومًا إجراء التفاعل الأنزيمي في ظل ظروف معتدلة مثل درجة الحرارة العادية والضغط الطبيعي وقيمة الرقم الهيدروجيني المحايدة. نظرًا لأن الإنزيم عبارة عن بروتين، فمن السهل أن يفقد نشاطه في درجات الحرارة المرتفعة والأحماض القوية والقلويات القوية وغيرها من البيئات. نظرًا لأن الإنزيم حساس لتغير البيئة الخارجية وسهل تغيير طبيعته وتعطيله، فيجب التحكم بدقة في ظروف التفاعل عند استخدامه.
(د) قابلية تعديل نشاط الانزيم
بالمقارنة مع المحفزات الكيميائية، هناك ميزة أخرى لتحفيز الإنزيم وهي أنه يمكن تنظيم نشاطه التحفيزي تلقائيًا. على الرغم من وجود أنواع عديدة من التفاعلات الكيميائية في الكائنات الحية، إلا أنها منسقة ومنظمة للغاية. قد يؤثر تغيير تركيز الركيزة وتركيز المنتج والظروف البيئية على النشاط التحفيزي للإنزيم، وبالتالي التحكم في التقدم المنسق والمنظم للتفاعلات الكيميائية الحيوية. إن اضطراب واضطراب أي تفاعل كيميائي حيوي سيؤدي حتما إلى الأمراض وحتى موت الكائنات الحية. من أجل التكيف مع التغيرات البيئية والحفاظ على أنشطة الحياة الطبيعية، شكلت الكائنات الحية نظامًا للتنظيم التلقائي لأنشطة الإنزيمات في عملية التطور الطويلة. هناك طرق عديدة لتنظيم الإنزيمات، بما في ذلك تنظيم المثبط، وتنظيم التغذية الراجعة، وتنظيم التعديل التساهمي، وتنشيط الإنزيم والتحكم في الهرمونات.
(د) يرتبط النشاط التحفيزي للإنزيم بالإنزيم المساعد والمجموعة المساعدة والأيون المعدني.
بعض الإنزيمات عبارة عن بروتينات معقدة، حيث ترتبط الجزيئات الصغيرة مثل الإنزيم المساعد والعامل المساعد والأيونات المعدنية ارتباطًا وثيقًا بالنشاط التحفيزي للإنزيمات. إذا تمت إزالتها، يفقد الإنزيم نشاطه.
المعلومات الواردة في هذه المقالة تأتي من الإنترنت ولا تستخدم كنصيحة علاجية أو نصيحة استثمارية. إذا كان لهذه المقالة تأثير على حقوقك ومصالحك أو كنت مهتمًا بهذا المنتج، فيرجى الاتصال بنا في الوقت المناسب حتى نتمكن من تقديم المزيد من المساعدة لك